单个氨基酸的变化可以产生决定性的影响：通过专门修饰植物蛋白，研究人员可以将其变成一类潜在的抗病毒药物。
先前从香蕉中分离出的糖结合蛋白已被证明能够抵抗多种对人类有害的病毒感染。这类病毒被称为BanLec，可以与病毒外壳上表达的糖分子结合，有效阻断病毒感染细胞的过程。然而，BanLec也具有丝裂原活性，可以激活细胞增殖，从而产生一定的副作用。最近的一个国际研究项目成功地对BanLec进行了修饰，使修饰后的蛋白质能够保留其抗病毒活性，同时消除其原有的有丝分裂原活性。
慕尼黑大学的Hans-JoachimGabius教授在该项目中发挥了至关重要的作用。这一发现提供了新的抗病毒候选药物。同时，这项研究也为研究糖与蛋白质之间的相互作用提供了常规工具。研究结果发表在最新一期的期刊《cell》上。
除了基因和蛋白质之外，细胞表面的糖链分子也提供必要的生物信息。当与细胞外配体结合时，还可以起到传递信号的作用。此外，这些糖和蛋白质之间的相互作用对于细胞存活、伤口愈合和免疫反应等过程至关重要。由于单糖分子以多种不同的方式相互连接，因此多糖链的结构也各不相同。这些复杂的结构只能被特定的糖结合蛋白“读取”和破译，从而引发适当的生物效应。
BanLec是一种与单甘露糖分子结合的凝集素，单甘露糖分子存在于HIV膜蛋白gp120的表面。gp120是HIV-1感染宿主细胞阶段的关键分子，也是许多HIV-1相关研究的热门靶点。
此外，BanLec被证明能够部分覆盖gp120和宿主细胞表面CD4之间的相互识别区域，从而阻断HIV-1感染。“由于其他类型病毒，如丙型肝炎、轮状病毒和流感病毒的表面膜蛋白也含有单甘露糖修饰基团，因此这种蛋白也能有效抑制上述病毒。”然而，由于天然的BanLec与T细胞结合，会引起细胞分裂，很容易引发不必要的免疫反应，甚至炎症。
在最新研究中，DavidMarkovitz教授等人通过人工修饰，灭活了天然BanLec的丝裂原活性。其本质是在蛋白质的关键位点用苏氨酸取代组氨酸。体内和体外实验证明，这种修饰蛋白保留了抗病毒活性，并且不会触发T细胞增殖。
接下来，他们希望测试这种改良后的BanLec对多种不同类型病毒的抑制效果。为了进一步研究这种蛋白质的作用机制，Gabius本人正致力于寻找更多能够与修饰后的BanLec结合的受体。此外，研究人员将注意力转向了人类来源的凝集素分子，希望它们能够通过某些修饰实现类似的效果。“与其他抗病毒方法相比，修饰凝集素的一个明显优势是它们相应的目标是结构稳定的糖链，而不是容易改变的蛋白质表位。”
